Transferaza glutationowa (GST)

Transferaza glutationowa (GST) to enzym katalizujący reakcję sprzęgania glutationu ze związkami nukleofilowymi i elektrofilowymi, w wyniku czego powstają koniugaty z glutationem. GST określana jest jako homo – i heterodimer. Każda jej podjednostka posiada centrum aktywne z 2 miejscami wiązania:
1. wiążące glutation (GSH) miejsce G
2. wiążące substrat miejsce H

Uważano, że GST występuje tylko we frakcji cytozolowej. Niedawno jednak stwierdzono, że ten specyficzny enzym znajduje się również w apoplaście, a nawet w jądrze komórkowym. Dokonano klasyfikacji transferaz glutationowych wg różnic w strukturze i specyficzności substratowej, na tej podstawie utworzono 5 ich klas: Fi (F), Lambda (L), Tau (U), Teta (T) oraz Zeta (Z).
GST jest podstawowym enzymem detoksykacyjnym związków endo – i egzopochodnych. Reakcja detoksykacji tych substancji zachodzi w cytoplazmie, a powstające w jej wyniku nietoksyczne koniugaty przenoszone są do wakuoli. Niektóre z opisywanych izoenzymów wykazują aktywność peroksydazową, np. GSH-Px redukuje nadtlenki organiczne do alkoholi. GST uczestniczą też w antyoksydacji i detoksykacją poprzez:

• Uczestniczenie w transporcie metabolitów wtórnych do wakuol
• Udział w utrzymaniu hormonalnej równowagi organizmu

Z danych literaturowych wynika, że aktywność GST w roślinach może być indukowana w wyniku działania czynników abiotycznych, mogą być nimi np. herbicydy, czy metale ciężkie, lub po zakażeniu patogenami, badź po potraktowaniu organizmu roślinnego elicytorami grzybowymi. W związku z powyższym enzym ten można potraktować jako marker zjawiska stresu.